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二、Ig超家族的特点
http://www.100md.com 《细胞与分子免疫学》

二、Ig超家族的特点

(一)Ig超家族的结构特点

Ig超家族成员均含有1~7个Ig样结构域,每个Ig样结构域约含70~110个氨基酸残基。其二级结构是两个各含3~5个反平行β折叠股所形成的β片层(anti-parallel β-pleated sheet)平面,每个反平行β折叠股由5~10个氨基酸残基组成,β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用。大多类结构域内有一个垂直连接两个β片层的二硫键,组成二硫键的两个半胱氨酸之间约含55~75个氨基酸。少数Ig结构域如CD2、LFA-3第1个结构域,PDGFR第4个结构域,CD4第3个结构域等缺乏二硫键。肽链这种球形结构的折叠方式称为免疫球蛋白折叠(Ig fold)。

图3-1  人Igλ轻链多肽的折叠(示意图)

不同IGSF分子穿膜区结构差异较大,Thy-1缺乏胞浆部分,通过一个GPI锚连接在细胞膜上,而PDGFR胞浆区含有543个氨基酸残基,并具有酪氨酸激酶的结构。除CD4第一个结构域和N-CAM分子外,Ig超家族中的一个结构域通常由一个外显子所编码。有些Ig超家族成员的基因连锁在一起,如Thy-1,N-CAM,CD3γ、δ、ε链的基因在11q23。Ig Fc段受体FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ和FcεRⅠα链基因在1q23-q24。

根据IGSF结构域中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及IgV区或C区同源性的程度,IGSF结构域可分为V组、C1组和C2组。

图3-2  免疫球蛋白超家族V组、C1组和C2组(举例)

1.

2.H1~CH3或μ和ε链的CH1~CH4),TCRα、β、γ、δ链C区,MHCⅠ类分子重链α3结构域,β2m、MHCⅡ类分子α2和β2结构域,CD1、Qa 和TL分子靠近胞膜结构域等。

3.H2和CH3可有8个β折叠,在这种情况下,其中一个β折叠股只有3个氨基酸残基。

在V、C1和C2三组中,有些Ig超家族成员之间的同源性要大于该组中平均的类似程度,如在V组中IgV、TCR-V、和CD8V结构域;C1组中IgC、TCR-C、MHC-C结构域;C2组中CD2和LFA-3,NCAM、NCAM-L1和MAG,PDGFR、M-CSFR和SCFR,这些同源性较高的成员它们的功能往往也很相似。

(二)Ig超家族的功能特点

Ig超家族的功能是以识别为基础,因此又称为识别球蛋白超家族(cognoglobulin superfamily)。Ig折叠形成一个紧密的球状结构,提供了与不同球状结构多肽或化学基团粘附的部位,使之获得不同的生物学功能。IGSF很可能最早起源于原始的具有粘附功能的基因,通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不同的结构域。IGSF识别的基本方式有以下几种。

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校对:何翠红

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