我学者揭秘SARS病毒感染细胞细节
两名旅美中国学者领导的一个研究小组日前表示，他们在世界上首次获得了非典病毒表面刺突蛋白和人类细胞的受体蛋白结合在一起的晶体，并通过对这种蛋白质复合体进行分析，揭示了非典病毒感染细胞关键的第一步。
论文的两位主要作者李放和李文辉，都是在哈佛大学医学院进行博士后研究工作的中д摺＠钗幕缘仍?003年发现，细胞表面蛋白“血管紧张素转换酶2(ACE2)”是SARS病毒侵入细胞的关键受体，病毒外壳的刺突蛋白首先和这一受体结合，再将RNA(核糖核酸)注入细胞内部完成感染。在此基础上，李放等人日前制备出SARS病毒刺突蛋白和ACE2受体结合在一起的晶体，并用X射线晶体衍射法分析其结构。
他们发现，SARS病毒刺突蛋白略呈凹形，能与凸形的ACE2受体紧密契合。此外，人类SARS病毒的刺突蛋白与果子狸SARS病毒的刺突蛋白相比，只有两个氨基酸的突变，而这两个氨基酸恰好位于刺突蛋白和ACE2受体结合界面的中部。他们认为，这两个氨基酸的突变是病毒引发SARS疫情的关键。
李放认为，这一研究成果不仅揭示了SARS病毒和人体细胞的相互作用机制，也可以根据刺突蛋白氨基酸序列的变化来预测未来的病毒变异，还可以用来指导合成更有效的SARS疫苗。
(郝全 编译), 百拇医药
论文的两位主要作者李放和李文辉，都是在哈佛大学医学院进行博士后研究工作的中д摺＠钗幕缘仍?003年发现，细胞表面蛋白“血管紧张素转换酶2(ACE2)”是SARS病毒侵入细胞的关键受体，病毒外壳的刺突蛋白首先和这一受体结合，再将RNA(核糖核酸)注入细胞内部完成感染。在此基础上，李放等人日前制备出SARS病毒刺突蛋白和ACE2受体结合在一起的晶体，并用X射线晶体衍射法分析其结构。
他们发现，SARS病毒刺突蛋白略呈凹形，能与凸形的ACE2受体紧密契合。此外，人类SARS病毒的刺突蛋白与果子狸SARS病毒的刺突蛋白相比，只有两个氨基酸的突变，而这两个氨基酸恰好位于刺突蛋白和ACE2受体结合界面的中部。他们认为，这两个氨基酸的突变是病毒引发SARS疫情的关键。
李放认为，这一研究成果不仅揭示了SARS病毒和人体细胞的相互作用机制，也可以根据刺突蛋白氨基酸序列的变化来预测未来的病毒变异，还可以用来指导合成更有效的SARS疫苗。
(郝全 编译), 百拇医药