Prowse等1977年首次从牛血浆中分离出一种新的维生素K依赖性糖蛋白，属于丝氨酸蛋白酶抑制物超家族成员，由于它是在阴离子交换层析中最后一个洗脱出来的，因此命名为蛋白Z。它有多种生物学作用，人蛋白Z水平与血栓性疾病密切相关。

     1 PZ组成及基因结构

    人PZ为一分子量为62kDa的糖蛋白，包括360个氨基酸，分子结构与其他维生素K依赖性蛋白质相似，包括1个Gla结构域，2个内皮生长因子(EGF)结构域和羧基末端，此区高度同源于丝氨酸催化区[1]，但缺乏典型的“激活位点”，在催化三联体中，组氨酸和丝氨酸分别被赖氨酸和天冬氨酸取代。PZ血浆浓度为(2.9±1.0)mg/L，新生儿血浆水平仅为成人的30%～50%，至青春期达到成人水平。人PZ基因位于染色体13q34，基因全长约14kb，包括8个内含子和9个外显子，外显子包括8个调控外显子和一个选择外显子，基因组成基本与其他维生素K依赖性蛋白质相同。PZ的mRNA具有cDNA特性，长约1.6kb。

     2 PZ的作用机制

    PZ在血液凝固过程中发挥作用主要有两种机制，首先，PZ介导凝血酶与磷脂结合，因此加强血液凝固过程。但是与牛PZ不同 ......