神经系统中富含亮氨酸重复结构的蛋白
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【摘要】 从细菌到哺乳动物，多种物种的神经系统内都存在有一3D结构为马蹄形的富亮氨酸重复结构(LRR)蛋白，其主要在信号转导，细胞黏连，神经系统发育等过程中起作用. 过去的几年内，在无脊椎动物及脊椎动物神经系统内发现了许多具LRRs的蛋白，它们参与了多种神经生理活动. 对这些蛋白的功能作进一步分析，有助于揭示该蛋白家族的分子作用机制，并对进一步认识神经系统的发育等重要生理活动有所裨益.【关键词】 神经系统；富亮氨酸重复；蛋白相互作用；功能
随着对神经系统发育研究的进展,目前发现了多种参与神经系统发育的基因、蛋白，近几年内，在研究神经系统发育的过程中发现在果蝇及一些脊椎动物神经系统内的多种蛋白均具有相同的结构域富亮氨酸重复结构域，目前已发现20多种具富亮氨酸重复结构域的蛋白存在于神经系统内.
富亮氨酸重复结构(Leucinerich repeats，LRRs)是于1985年首次发现存在于人血清中一种未知功能的糖蛋白，富亮氨酸α2糖蛋白(leucienrich α2glycoprotein) [1],目前已在多种组织中的60多个功能相异及细胞定位不同的蛋白中发现了富亮氨酸重复结构.
富亮氨酸重复结构不同于被广泛认识的亮氨酸拉链结构. 亮氨酸拉链存在于寡聚蛋白中，包括许多DNA结合蛋白，如cfos和cjun原癌基因产物. 亮氨酸拉链由重复的7个氨基酸残基构成，亮氨酸位于第7位氨基酸上. 这些亮氨酸位于其构成的α螺旋一侧，其侧链向外伸出，构成状如齿形排列的半拉链，与其异源的互补α螺旋接触后，可借助侧链疏水性交错对插，形成具有稳定卷曲螺旋结构的二聚体，即亮氨酸拉链[2]. 富亮氨酸重复结构与富亮氨酸拉链唯一相似之处在于，两者的保守亮氨酸残基间都具有特定的间隔，并且这些亮氨酸无法被其他疏水性氨基酸所替代. 然而两者间亮氨酸残基间的距离不同，只有在羧基端(C端)的LRRs中的特定亮氨酸之间间隔有7个氨基酸. LRRs与亮氨酸拉链中的亮氨酸功能也完全不同，亮氨酸拉链中的亮氨酸残基参与了亮氨酸拉链的寡聚化形成，而LRR中亮氨酸只参与了结构构成，并不直接参与蛋白之间的作用.
对含有LRRs蛋白的一级结构分析显示，LRRs 通常呈连续分布，有的蛋白只含有一个LRR，如血小板糖蛋白Ibβ，有的蛋白则含有多个LRR基序(motif)，如Chaoptin则含有30个连续LRRs[3]. 不同蛋白中LRRs结构长度可变，通常含有20~29个氨基酸残基，其中最常见的LRR结构含有24个氨基酸残基，它们都含有一个长度为11个氨基酸残基的保守序列 ......
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