ASMase的生物合成始于75 kDa的前体，该前体几乎无酶促活性，并且在内质网和高尔基体中被蛋白水解切割成72 kDa的前体。72 kDa的前体形式在核糖体-溶酶体区室中进一步加工成70 kDa的成熟且具有完全活性的溶酶体ASMase[7]。

    成熟形式ASMase多肽链中具有6个N-糖基化位点及8个二硫键，其中5个N-糖基化位点(Asn86、Asn175、Asn335、Asn395与Asn520)寡糖侧链包含甘露糖-6-磷酸残基，这是溶酶体蛋白的典型特征，这5个位点对于正确折叠，防止蛋白水解和酶活性十分重要[7]。

    ASMase的17个半胱氨酸残基中只有16个参与二硫键的形成。未桥接的羧基末端Cys629的缺失或氧化导致ASMase活性提高4 ～ 5倍[8-9]。Cys629通过化学修饰，铜促进的二聚作用或该残基的缺失使该氨基酸上的巯基丢失，从而导致ASMase活化，并且有研究者认为该残基在成熟蛋白中的保留可能会导致无活性的高分子量聚集体的形成[8]。

    2.2 ASMase的溶酶体转运

    作为一种可溶性的溶酶体水解酶，ASMase靶向溶酶体的主要机制是甘露糖-6-磷酸受体系

    统[9] ......