小分子与蛋白作用残基三维与二维结构见图2、图3。相互作用残基表明，产生疏水作用残基主要为TYR36、TYR95、PHE113、VAL106、MET101、ILE64、LYS32、PRO1，正静电势主要在LYS32残基附近。序号1小分子与ILE64上的N原子和LYS32上的NZ原子形成氢键，键长分别为3.10 ?和2.92 ?。序号2小分子与LYS32上的NZ原子形成氢键，键长为2.92 ?。氢键是维系蛋白质与配体分子稳定性的重要作用力，一般氢键的键能为2～8 kcal/mol，不同原子的键能不同。提示序号1与序号2的结合能差别主要在于氢键。

    2.3 分子动力学模拟

    能量优化结果见图4，在1500 fs时能量基本达最低值 ......