驱动蛋白的颈链结构与功能关系(2)
3.1.2疏水相互作用疏水相互作用主要和系统熵的变化有关系。当两个疏水基团之间的距离小于一定程度时,由于结合的水分子的脱离引起熵的增加,由熵增加得到的自由能降低促使两个疏水基团之间的距离变得更近。发生疏水相互作用时,两个疏水基团之间的距离约为3.6埃到7.8埃之间[21]。
3.1.3盐键
盐键又称盐桥或离子键,是蛋白质分子中带有正、负电荷的侧链基团互相接近,通过静电吸引而形成的,如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力。盐键的吸引力与电荷电量的乘积成正比,与荷电集团间的距离平方成反比。在溶液中此吸引力随周围介质的介电常数增大而降低。盐键的形成不仅是静电吸引而且也是熵增加的过程。升高温度时盐桥的稳定性增加,盐键因加入非极性溶剂而加强,加入盐类而减弱。在水环境下,通常两个带相反电荷的集团之间的距离小于l8埃[22]为盐键的有效作用距离。
这几种弱相互作用中,氢键的力程非常短(一般小于3.2埃),疏水相互作用的力程适中(大约为7埃),而带电氨基酸之间的库仑相互作用是一个长程相互作用(大约为18埃)。驱动蛋白正是通过氨基酸的特定排列而有效利用了弱键相互作用的这些性质。特别应该指出的是 ......
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