分别对杜仲中的EuFPPs1、EuFPPs2基因编码蛋白的二级结构进行预测，结果表明蛋白EuFPPs1主要由α-螺旋结构构成，占67.7%；β-折叠占7.96%，其他结构占24.340%；EuFPPs2也主要由α-螺旋结构构成，占69.6%；β-折叠占9.28%，其他结构占21.12%。

    通过Prosite在线数据库分析EuFPPs1、EuFPPs2蛋白的结构位点，发现EuFPPs1蛋白序列含有5类功能位点，4个酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点，2个豆蔻酰化位点，6个蛋白激酶C磷酸化位点，1个氨酰化位点，1个N-端糖基化位点；EuFPPs2蛋白序列含有4类功能位点，分别是1个豆蔻酰化位点，4个酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点，3个蛋白激酶C磷酸化位点，1个酪氨酸激酶磷酸化位点。由SWISS-MODEL Workspace在线软件建立的EuFPPsl和EuFPPs2蛋白的三维结构模型，如图3。2.5信号肽及亚细胞定位及跨膜区域预测使用在线软件SignalP4.0 Server对EuFPPs1和EuFPPs2进行预测分析发现，EuFPPs1和EuFPPs2都是非分泌蛋白；WOLFPSORT在线预测表明EuFPPs1最可能定位于细胞质小(cytoplasm：10.0， nucleus： 3.0)，EuFPPs2最有可能定位于细胞质中(cytoplasm： 10.0， nucleus： 2.0， mitochondria：1.0)。经过在线软件HMMTOP对EuFPPs1和EuFPPs2基因可编码的蛋白序列进行跨膜预测发现EuFPPs1、FuFPPs2均无跨膜区域。2.6不同物种EuFPPs1、EuFPPs2氨基酸序列比对及进化分析从NCBI的非冗余蛋白数据库(Nr)中选取与EuFPPs1和EuFPPs2基因编码蛋白相似性较高的34条FPPs蛋白序列。采用软件MEGA5.2构建ML系统进化树，如图4所示。高等植物、藻类和原核生物来源的FPPs蛋白序列在进化上分别属于不同的分类群。EuFPPs1和EuFPPs2分别聚集于不同的分支，但是在亲缘关系上均与楤木和人参最近，其中EuFPPs1与楤木和人参的进化距离分别为0.281和0.287，EuFPPs2与楤木和人参分别为0.175和0.184。3 讨论

    法尼烯基焦磷酸合酶( FPPs)是异戊二烯途径中的重要调节酶 ......