SurA与细小菌素蛋白类型的PPIase具有同源性，它最早从细菌抵抗饥饿胁迫中被鉴定。SurA的空间构象赋予其分子伴侣活性。它的外形类似非规则的哑铃状，其核心模块有一个较深的口袋，偏爱识别含Ar-X-Ar基序的底物。Ar指芳香族氨基酸，X指任意氨基酸[26]。其余分子伴侣，如Skp通常捕获由Sec分泌机制转运的未折叠多肽。DegP是HtrA丝氨酸蛋白酶家族的第一位成员，它用于清除细胞周质变性或聚集蛋白，其分子伴侣或蛋白酶活性受温度调控[26] 。

    因细胞周质独特的氧化环境，可将某些二硫键蛋白分泌于周质中表达。但是分泌效率的不可控性以及周质Dsb蛋白、分子伴侣含量偏低，带来了活性蛋白产量不高等问题。在过表达的分子伴侣协助下，蛋白折叠效率增加，活性产率可能提高。2011年，Schlapschy等[27]将FkpA、SurA以及DsbA、DsbC共同构建成新型辅助质粒pTUM4，使4种折叠酶在细胞周质中过表达，提高了分泌蛋白的折叠效率。另外，筛选提升目标蛋白分泌效率的菌株类型也是必要的，如JM83、HM125、KS272等。Schlapschy已利用pTUM4辅助了多种二硫键蛋白的表达，包括恶性疟原虫表面蛋白48/45，树突细胞特异性细胞间黏附分子-3-结合的非整合素以及各种抗原结合片段等[27] ......