Bcl-2于1985年由Tsujimoto等研究滤泡性非何杰金B细胞淋巴瘤时发现在染色体转位时可以激活一种基因即Bcl-2基因。Bcl-2编码蛋白由239个氨基酸残基组成,分子量26KD,其34～80位氨基酸残基突变率很高,而两侧的氨基酸序列相对保守。Bcl-2在进化过程中有高度保守的倾向,Bcl-2蛋白功能也相对保守,从原虫到人细胞Bcl-2都有阻断细胞凋亡功能。对Bcl-2一级结构进行分析,未发现典型的信号传导或跨膜蛋白特异序列,但在其羧基末端发现了疏水性氨基酸序列。人、大鼠、鸡的 Bcl-2蛋白近羧基端有1段19个氨基酸羧基组成的疏水区,在此疏水区外侧仅有两个带电残基,这两个残基作用是将19个氨基酸残基锚定在细胞膜性结构上。突变研究证明,Bcl-2蛋白疏水区插入膜性结构中,从而使Bcl-2分子球形结构伸向胞质中,并证实这种插入对Bcl-2分子发挥阻止细胞凋亡有重要作用[19]。Bcl-2蛋白可表达于正常细胞的激活和发育过程中,在成熟组织中亦有表达,在走向凋亡的细胞中低表达或不表达。Bcl-2蛋白可存于免疫、神经、内分泌系统等正常组织中,也可存在于人体多种形态的肿瘤组织中。

    目前已发现的Bcl-2蛋白家族按功能可分为两类：①象Bcl-2一样具有抑制凋亡作用 ......