张国锐综述，王元星审校(南华大学附属第一医院心胸外科，湖南衡阳421001)

    诱导热休克蛋白70形成预处理对心肌保护的研究进展

    张国锐综述，王元星△审校(南华大学附属第一医院心胸外科，湖南衡阳421001)

    HSP70热休克蛋白质类；缺血预处理，心肌；心肌缺血；心肌再灌注；综述

    生物体在受到外界有害刺激时(如高温热休克、创伤、感染、缺氧等)会快速作出一种自我保护反应，相应基因开始激活表达，产生一种特殊保护机体的蛋白——热休克蛋白(HSP)。HSP家族基于相对分子质量可划分7类：小HSP家族、HSP10/60家族、HSP40家族、HSP70家族、HSP90家族、HSP110家族和CCT家族。不同相对分子质量的HSP对机体有不同的保护作用，如抗动脉粥样硬化、参与肿瘤免疫、预防及治疗应激性溃疡、保护视网膜色素上皮细胞、改善缺血性脑损伤、减轻肾脏缺血再灌注损伤等。其中HSP70对心肌保护作用的研究也越来越多，多项研究表明HSP70具有保护心肌的作用。

    1 HSP70 概述

    1.1HSP家族HSP家族基于相对分子质量可划分7类，HSP70是其中最保守和最重要的一类。HSP家族具有高度保守性、非特异性、时间性及表达突出性(哺乳动物细胞应激反应主要表达HSP70)[1]。1962年Ritossa[2]首次在果蝇幼虫唾液腺染色体中发现热休克反应。随后Tissières等[3]从热休克果蝇唾液中分离出一种特殊蛋白并称之为HSP。研究发现，HSP除了高热可以诱导外，创伤、感染、缺氧、电击甚至某些药物(替普瑞酮、地塞米松、葛根素注射液、血必净注射液、参麦注射液等)均可诱导HSP形成。

    1.2HSP结构HSP结构包括一个保守固定的N端序列和一个相对易变的C端序列，C端易与受损蛋白结合。当机体受到热休克、创伤、感染、缺氧、电击及某些药物的刺激后，机体部分蛋白受损，暴露出C端结合部位，促使HSP与受损蛋白结合。机体正常情况下HSP与热休克转录因子(HSF)结合在一起不会启动HSP70的转录合成。HSP70 C端与受损蛋白结合后释放出HSF，HSF的结构类似于三聚体。HSF与HSP基因上游的热休克元件(HSE)结合，启动HSP的转录合成致使热休克基因表达[4]。受损蛋白被机体降解后，HSP C端结合减少，释放HSF随之减少，HSP转录速度下降，直至停止。

    1.3HSP分类HSP家族基于相对分子质量可划分7类：小HSP家族、HSP10/60家族、HSP40家族、HSP70家族、HSP90家族、HSP110家族和CCT家族 ......