李春翼，王启明，张驰，雷小娟，赵吉春，2，明建，2*

    (1 西南大学食品科学学院 重庆400715 2 西南大学 食品贮藏与物流研究中心 重庆 400715)

    麦醇溶蛋白(gliadin，G)是从小麦中提取的一种植物源醇溶性蛋白质。植物源蛋白具有价格亲民、资源丰富、环境无污染等优点，被认为是食品工业中替代动物蛋白的潜在来源之一[1]。鉴于G的两亲性，可以自组装成纳米颗粒。G 还可以自组装形成广泛的中间结构，通常用于药物或生物活性物质的输送[2]。在多种黄酮类化合物中，芦丁(rutin，R)(3'，4'，5'，7'-四羟基黄酮-3-芸香苷)是槲皮素和鼠李糖-葡萄糖二糖的一种糖基化形式，在荞麦中含量丰富，又称芦苷、槲皮素-3-O-芦丁苷、维生素P、槐花素，其名字来源于富含芦丁的植物芦塔(Ruta graveolens L)[3]。芦丁的主要缺点是生物利用度受限，归因于水溶性低、稳定性差、膜透性有限，观察到的体外效应并不总是能转化为临床试验[4]。研究发现，多酚结合在蛋白质的疏水位点上能改变蛋白质结构，因为只有弱的疏水位点才能留在蛋白质表面，从而引起蛋白质折叠和功能的可能性转变[5]。鉴于荞麦和小麦在日常生活中的混合食用以及多谷物产品的出现，G 与R 不可避免地存在相互作用，且有关二者间强烈的相互作用已有文献[6]报道。

    多酚类物质对食品加工条件很敏感，特别是对热处理。巴氏杀菌或高温灭菌可能会导致多酚的氧化，这些化合物显著损失或降解[7]。此外，氧化酚类具有通过各种物理化学途径与周围的大分子，包括蛋白质相互作用的潜力，导致食品生产和随后的贮藏过程中发生质量恶化[8]。另外，对蛋白质-多酚互作领域的基础研究通常是在环境温度附近进行。在这种条件下，二者的相互作用本质上主要是非共价的(氢键、范德华尔力和疏水效应)。然而，还应考虑工业加工过程中高温的影响，以便利用高温条件下蛋白质-多酚化合物相互作用的研究结果有效地指导加工产品。由于蛋白质的结构特征(如构象状态或灵活性)会影响其功能[9-10]，包括界面吸附行为和乳化特性，因此，需要探讨构象状态、灵活性与食物蛋白质功能特性之间的联系。

    本文研究不同热处理对G、R 相互作用的影响，通过多光谱技术分析两者相互作用。通过同步荧光、紫外扫描光谱、拉曼光谱表征蛋白质结构的差异，旨在为G 的结构修饰，改善蛋白功能特性，蛋白质的精深加工提供参考。

    1 材料与方法

    1.1 材料与试剂

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