【摘要】 目的 在原核中表达和纯化融合蛋白。方法 IPTG诱导融合蛋白表达，表达的融合蛋白经金属镍离子螯合亲和层析纯化后，用分子筛Superdex G75进一步纯化和鉴定。结果 诱导表达后，通过SDS-PAGE分析，融合蛋白主要存在上清中，金属螯合层析和分子筛纯化后，所得融合蛋白的纯度大于90%。结论 获得纯化的融合蛋白，为进一步研究和应用奠定基础。

    【关键词】 细菌素；pediocinPA-1；融合蛋白

    细菌素为许多乳酸菌产生的一类具有抑菌活性的多肽或蛋白质物质。乳酸菌细菌素分为三大类[1]，pediocinPA-1为Ⅱa类细菌素，为小分子热稳定多肽，是一类重要的蛋白类抑菌物质，能抑制食物中的腐败菌和致病菌。本研究采用融合表达的方式，研究细菌素pediocinPA-1在大肠杆菌中的表达，并纯化pediocin PA-1融合蛋白，用于检测重组细菌素的生物学活性。

    1 材料与方法

    1.1材料大肠杆菌BL21和载体pET32b为Novagen公司产品 ......