Actinonin与肽脱甲酰基酶作用模式的分子动力学模拟研究(3)
为了进一步考察actinonin与不同类型PDF酶相互作用的共性与差异性,3个保守片段及其他重要残基在结合自由能中的贡献结果列于表2。actinonin与HsPDF的motif 1的结合自由能(-29.45 kJ/mol)强于与其他类型的motif 1(均在-25 kJ/mol附近),与motif 2的结合自由能(-19.62 kJ/mol)弱于PDF2型,更低于PDF1B型,与motif 3的结合自由能与其他两种类型比较没有明显差异(图4)。另外,actinonin与HsPDF的Leu131和Met145有-3.18 kJ/mol和-3.14 kJ/mol的结合自由能,而与其他两种类型PDF在相同位置的残基相互作用为零,这些结果也在图5(封三)中呈现出。最后,actinonin与HsPDF的Trp207有极强的结合自由能(-11.72 kJ/mol) ......
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