[摘要] 目的 研究actinonin与脱甲酰基酶的相互作用模式，阐述基于actinonin进行特异性人肽脱甲酰基酶(HsPDF)抑制剂设计思路。 方法 使用分子动力学模拟和MM/GBSA自由能计算等方法来研究各种肽脱甲酰基酶(PDF)与actinonin的相互作用模式，定量描述PDF关键残基与actinonin的结合自由能。 结果 在与actinonin结合方面，HsPDF作为PDF1A的代表，与PDF1B和PDF2比较，存在3个明显差异：与HsPDF的motif 1相互作用较强，与motif 2较弱，而与PDF1B和PDF2的motif 1相互作用较弱，而与motif 2相互作用较强；与HsPDF的Leu131和Met145相互作用较强，而这些相互作用在 PDF1B和PDF2是不存在的；与HsPDF的Trp207存在很强的结合自由能，而与PDF1B和PDF2在相同位置的残基相互作用较弱。 结论 利用分子动力学模拟的方法 ......