Akt是由Stall等学者在1987年从小鼠的Akt8反转录病毒中所找到的癌基因，将其命名为v-Akt。1991年，由各自独立的3个研究小组分别成功地克隆出Akt基因，发现它是丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶中的一种，并认为Akt在酪氨酸和丝氨酸/苏氨酸的磷酸化途径中可能构成其功能联系[20]。Akt作为一种由480个氨基酸残基组成的相对分子质量约为6×103(约60 kd)的细胞内信号蛋白，因为激酶结构域与蛋白激酶A(PKA)、蛋白激酶C(PKC)具有高度同源性，因此又被称为蛋白激酶B(PKB)[21]。目前研究发现，在哺乳动物中的Akt包括三种亚型家族：Akt1(PKBα)、Akt2(PKBβ)和Akt3(PKBγ)，这三种亚型在结构上具有高度的同源性和保守性，它们的分子由氨基末端的PH结构域、羧基末端的调节结构域(包含疏水基)和中间的激酶催化结构域组成，这三个结构域中含有thr308、thr450、Ser473和Ser124四个磷酸化调节位点，其中氨基末端的PH结构域里面大约含有100多个氨基酸残基，这些氨基酸残基在Akt活化后的膜转位过程中产生作用；位于中间的激酶催化结构域里面含有ATP的结合位点 ......