张泽彬

    (浙江大学医学院附属第二医院检验科 浙江 杭州 310000)

    1984 年SHAFER 等[1]首次分离鉴定出肝素结合蛋白(heparin-binding protein, HBP)，HBP 因其抗菌性能而开始备受关注，后来人们研究感染性疾病时发现HBP 在感染和炎症中起着多功能介质的作用。在临床感染性疾病中，每年脓毒血症患者有1900 多万患者，其中约600万患者死亡，病死率超过1/4,而且约有300 万幸存的患者中有认知障碍[2]。同时在《中国脓毒症早期预防与阻断急诊专家共识》也指出[3]，HBP 其诊断脓毒症的准确率大于其他细胞因子。本文回顾性介绍HBP 的特征以及HBP 的最新研究进展，为临床感染性疾病预测和早期诊断提供新的思路。

    1.肝素结合蛋白的特性

    1.1 肝素结合蛋白的结构特性

    HBP 拥有221 或222 氨基酸残基，它的相对分子质量为37×103,它是一种存在于中性粒细胞的分泌颗粒和嗜天青颗粒中的具有多种功能的炎症蛋白，又被称做是天青杀素或阳离子抗微生物蛋白37(CAP37)，是丝氨酸蛋白酶多形核中性粒细胞(polymorphonuclear, PMN)家族成员。这个蛋白质与人类弹性蛋白酶有47%的直接序列相似性，两个蛋白质都有8 个严格保守的半胱氨酸残基组成了二硫键[4]。然而，由于催化三联体的两个残基突变，HBP 通常被认为缺乏丝氨酸蛋白酶活性。它是多种细胞的有效化学引诱剂，尤其是单核细胞，也是血管渗漏和水肿形成的有力诱导剂。HBP 也是在PMN 外渗后分泌的，在那里它与其他类型细胞相互作用，这些特征使得HBP 成为早期发现感染性疾病的诊断指标。

    1.2 肝素结合蛋白的功能特性

    在健康人群血液中检测肝素结合蛋白的含量小于10 ng/mL ......