西医综合笔记考研 .doc
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参见附件(497kb)。
生 物 化 学
结构
理化性质
功能
Chapter 1 蛋白质
一、分子组成：1、特别元素N： 每g氮=6.25g蛋白质
基本组成单位：aa
NH2
︱
氨基酸：R-C-COOH
︱
H
①带-OH的aa：丝、苏、酪、(化学修饰)
②含疏基的aa：半胱氨酸(酶的活性中心、有保护作用)(谷胱期太)
③酸性aa：天冬氨酸、谷氨酸(带负电荷)
④碱性aa：精、赖、组 (解离带正电荷)
二、aa的理化性质：
①两性解离：aa的等电点(PI) PH
PH=PI，成为兼性离子，是电中性
PH>PI，解离为阴离子
举例PI1=4.0 PI2=7.8的两种氨基的电泳分离时，分离液PH值介于两个之间
②茚三酮反应570nm③紫外吸收280nm
三、aa的生理功能：
①多肽链、蛋白质的主键是肽键，其余为次级键
②多肽链有方向性，由N端→C端(α-氨基，α-羧基)
例：小肽 NH2-精一天冬-甘-谷-COOH 室全不同的肽链NH2-谷-甘-天冬-精-COOH
③肽键平面：
四、蛋白质的分子结构
1、一级结构aa的组成及排列顺序，最重要的结构，基因序例由遗传信息决定一级结构
2、二级结构：一级结构折叠盘旋、表现为α-螺旋，β-折叠
β-转角 无规卷曲、除肽键以外的次级键：氢键。
3、三级结构：特点为(1)形状呈现椭圆形、球形(2)空间维持的次级键主要为
疏水键、离子键、氢键、范得华力也参与(3)使疏水集团位于内部，亲力
集团位于外部，使稳定存在于水中，折叠盘旋后形成数个结构域
4、四级结构：两个(或以上)是有三级结构的多肽链组成的结构，即不同的
蛋白质的亚基，不是在三级结构的基础上盘旋而形成的对大部分蛋白质来源，具有三级或四级结构才具有生物活性，但并不是所有的有生物活性的蛋白质具有三级(或以上)的结构。
五、蛋白质的理化性质：
1、 两性触离：兼性、同样有PI
2、 紫外线吸收：入=280nm有最大吸收值，测蛋白质含量
3、 大分子物质
4、 沉淀和变性次级键断裂，主键未断裂：蛋白质从溶液中析出来称为沉淀，Pr在水中的
两个稳定因素：水合膜和表面电荷。强电解质(如Nacl)可以抑制弱电触质触离也可以吸收弱电触质的水、使之沉淀，即盐析
六、Pr的分离和纯化
1、 利用分子量：分子筛、离心、透析变性后：①生物学活性丧失
②对蛋白酶的敏感性增加，易被水解③对化学试剂反应性↑
2、 利用电荷：电泳、层析、变性(denaturatcon)-不涉及-级洁构
变性的pr容易沉淀，沉淀的pr不一定是变性的。
区别pr变性和沉淀的方法：是沉淀而不是变性①盐析法②冰工醇(丙酮)-80℃
七、pr的功能和结构的关系
分子病--- 一级结构发生改变影响其功能，如镰刀形RBC
chepter2、核酸
一、分类 1、DNA：有基因组DNA，线粒体DNA两种，是遗传信息的携带者
2、RNA MRNA：蛋白质合成的模板，指导pr合成
tRNA：将AA转运至核蛋白体
rRNA：与pr结合在一起，成核蛋白体，为pr合成提供场所
二、组成、1、DNA的核酸(dNTP)、A、T、G、C脱氧核糖 磷的一样
2、RNA的--(NTP) A、U、G、C 核糖
特点：①主键是一3`，5`磷的二酯键②方向性：由5`端→3`端游离羟基
三、DNA
(1)DNA一级结构：
核苷酸的排列顺序即碱基排列顺序，蕴藏遗传密码。遗传信息就在此处
(2)DNA二级结构-双螺旋结构：①[A]=[T] [G]=[C] ②碱基无组织器官
特异性③有种属特异性④碱基不受年龄营养状况外在环境影响而改变。
例：从大脑取出一段DNA，在上列哪种组织中找出同源系列(可以杂交)
①人肝②猪脑③狗肺④狼心⑤猪肝 答案为1
DNA是反平行的互补双链结构，碱基位于内侧，按A=T，C=G配对存在，直向相反，疏水性堆程力 5`-AACGCT-3互补链是{3'-TTGCGA-5'或5'-AGCGTT-3}'
(3)DNA的三极结构 双螺旋结构基础上扭曲为超螺旋，并且在pr
四、RNA：参与下组成核小体，然后进一步折叠压缩于染色体内，故核小体是染色体基本单位
1、mRNA：7甲基鸟甘帽子，5`端，尾巴、PolgA、3`端(多聚腺苷酸)(转录后又加上去的)
2、tRNA：二级结构是三叶草样
三级结构是倒L型
3、rRNA：与核糖体pr共同组成核糖体
DNA和RNA的区别：①总体上RNA为单链，DNA为双链②RNA中，mRNA最重要，量最少(1%-2%)，半衰期最短，tRNA合量介于两者之间，但含稀有碱基最多，rRNA 合量最多
五、核酸理化性质
1、 在260nm有紫交战吸收峰值
2、 高分子物质
3、 核酸的变性：DNA：氢键被打断
解链温度(Tm)：核酸分子内双链解开50%，增色效应/高色效应
① Tm值取决于G+C比例，成正此，同时②与DNA长度有关
DNA变性的复性：解开的单链重新聚合，条件是溶液浓度慢慢降低
但在冰浴中是不能复性的，称为退火，减色效应
六、杂交的条件及其意义及应用
七、核酶：具有酶催化活性的核酸
核酸酶能够水解核酸的酶
Chapter 3 酶
一、酶的化学本质：大部分为pr、少数为RNA、即核酶。
单纯酶：仅有aa残基构成的酶
综合酶：由酶蛋白和辅助因子组成的酶。
辅助因子{辅酶：透析、超滤能 辅基 不解除}
活性中心：与酶的催化性密切相关的空间区或，这些区域的结构称为必需基团。并不是所有的必需集团都在结性中心内。
酶原：有活性的酶的前身，酶原激活的过程就是活性中心形成的过程。
例：以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质
同工酶：结构和理化、免疫性质不同、但可催化同一反应的酶、如：乳酸脱氢酶
例：丙酮酸 乳酸脱氢酶 乳酸到肝脏 乳酸脱氢酸 丙酮酸糖异生
用工酶
变构酶：通过改变构象而影响酶活性的酶，(变构调节)
调节亚基和催化亚基 别构激活
调节部位和催化部位 别构抑制
变物酶常在反应开始表现 ......
生 物 化 学
结构
理化性质
功能
Chapter 1 蛋白质
一、分子组成：1、特别元素N： 每g氮=6.25g蛋白质
基本组成单位：aa
NH2
︱
氨基酸：R-C-COOH
︱
H
①带-OH的aa：丝、苏、酪、(化学修饰)
②含疏基的aa：半胱氨酸(酶的活性中心、有保护作用)(谷胱期太)
③酸性aa：天冬氨酸、谷氨酸(带负电荷)
④碱性aa：精、赖、组 (解离带正电荷)
二、aa的理化性质：
①两性解离：aa的等电点(PI) PH
PH=PI，成为兼性离子，是电中性
PH>PI，解离为阴离子
举例PI1=4.0 PI2=7.8的两种氨基的电泳分离时，分离液PH值介于两个之间
②茚三酮反应570nm③紫外吸收280nm
三、aa的生理功能：
①多肽链、蛋白质的主键是肽键，其余为次级键
②多肽链有方向性，由N端→C端(α-氨基，α-羧基)
例：小肽 NH2-精一天冬-甘-谷-COOH 室全不同的肽链NH2-谷-甘-天冬-精-COOH
③肽键平面：
四、蛋白质的分子结构
1、一级结构aa的组成及排列顺序，最重要的结构，基因序例由遗传信息决定一级结构
2、二级结构：一级结构折叠盘旋、表现为α-螺旋，β-折叠
β-转角 无规卷曲、除肽键以外的次级键：氢键。
3、三级结构：特点为(1)形状呈现椭圆形、球形(2)空间维持的次级键主要为
疏水键、离子键、氢键、范得华力也参与(3)使疏水集团位于内部，亲力
集团位于外部，使稳定存在于水中，折叠盘旋后形成数个结构域
4、四级结构：两个(或以上)是有三级结构的多肽链组成的结构，即不同的
蛋白质的亚基，不是在三级结构的基础上盘旋而形成的对大部分蛋白质来源，具有三级或四级结构才具有生物活性，但并不是所有的有生物活性的蛋白质具有三级(或以上)的结构。
五、蛋白质的理化性质：
1、 两性触离：兼性、同样有PI
2、 紫外线吸收：入=280nm有最大吸收值，测蛋白质含量
3、 大分子物质
4、 沉淀和变性次级键断裂，主键未断裂：蛋白质从溶液中析出来称为沉淀，Pr在水中的
两个稳定因素：水合膜和表面电荷。强电解质(如Nacl)可以抑制弱电触质触离也可以吸收弱电触质的水、使之沉淀，即盐析
六、Pr的分离和纯化
1、 利用分子量：分子筛、离心、透析变性后：①生物学活性丧失
②对蛋白酶的敏感性增加，易被水解③对化学试剂反应性↑
2、 利用电荷：电泳、层析、变性(denaturatcon)-不涉及-级洁构
变性的pr容易沉淀，沉淀的pr不一定是变性的。
区别pr变性和沉淀的方法：是沉淀而不是变性①盐析法②冰工醇(丙酮)-80℃
七、pr的功能和结构的关系
分子病--- 一级结构发生改变影响其功能，如镰刀形RBC
chepter2、核酸
一、分类 1、DNA：有基因组DNA，线粒体DNA两种，是遗传信息的携带者
2、RNA MRNA：蛋白质合成的模板，指导pr合成
tRNA：将AA转运至核蛋白体
rRNA：与pr结合在一起，成核蛋白体，为pr合成提供场所
二、组成、1、DNA的核酸(dNTP)、A、T、G、C脱氧核糖 磷的一样
2、RNA的--(NTP) A、U、G、C 核糖
特点：①主键是一3`，5`磷的二酯键②方向性：由5`端→3`端游离羟基
三、DNA
(1)DNA一级结构：
核苷酸的排列顺序即碱基排列顺序，蕴藏遗传密码。遗传信息就在此处
(2)DNA二级结构-双螺旋结构：①[A]=[T] [G]=[C] ②碱基无组织器官
特异性③有种属特异性④碱基不受年龄营养状况外在环境影响而改变。
例：从大脑取出一段DNA，在上列哪种组织中找出同源系列(可以杂交)
①人肝②猪脑③狗肺④狼心⑤猪肝 答案为1
DNA是反平行的互补双链结构，碱基位于内侧，按A=T，C=G配对存在，直向相反，疏水性堆程力 5`-AACGCT-3互补链是{3'-TTGCGA-5'或5'-AGCGTT-3}'
(3)DNA的三极结构 双螺旋结构基础上扭曲为超螺旋，并且在pr
四、RNA：参与下组成核小体，然后进一步折叠压缩于染色体内，故核小体是染色体基本单位
1、mRNA：7甲基鸟甘帽子，5`端，尾巴、PolgA、3`端(多聚腺苷酸)(转录后又加上去的)
2、tRNA：二级结构是三叶草样
三级结构是倒L型
3、rRNA：与核糖体pr共同组成核糖体
DNA和RNA的区别：①总体上RNA为单链，DNA为双链②RNA中，mRNA最重要，量最少(1%-2%)，半衰期最短，tRNA合量介于两者之间，但含稀有碱基最多，rRNA 合量最多
五、核酸理化性质
1、 在260nm有紫交战吸收峰值
2、 高分子物质
3、 核酸的变性：DNA：氢键被打断
解链温度(Tm)：核酸分子内双链解开50%，增色效应/高色效应
① Tm值取决于G+C比例，成正此，同时②与DNA长度有关
DNA变性的复性：解开的单链重新聚合，条件是溶液浓度慢慢降低
但在冰浴中是不能复性的，称为退火，减色效应
六、杂交的条件及其意义及应用
七、核酶：具有酶催化活性的核酸
核酸酶能够水解核酸的酶
Chapter 3 酶
一、酶的化学本质：大部分为pr、少数为RNA、即核酶。
单纯酶：仅有aa残基构成的酶
综合酶：由酶蛋白和辅助因子组成的酶。
辅助因子{辅酶：透析、超滤能 辅基 不解除}
活性中心：与酶的催化性密切相关的空间区或，这些区域的结构称为必需基团。并不是所有的必需集团都在结性中心内。
酶原：有活性的酶的前身，酶原激活的过程就是活性中心形成的过程。
例：以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质
同工酶：结构和理化、免疫性质不同、但可催化同一反应的酶、如：乳酸脱氢酶
例：丙酮酸 乳酸脱氢酶 乳酸到肝脏 乳酸脱氢酸 丙酮酸糖异生
用工酶
变构酶：通过改变构象而影响酶活性的酶，(变构调节)
调节亚基和催化亚基 别构激活
调节部位和催化部位 别构抑制
变物酶常在反应开始表现 ......
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